enzimas

¿Que es una enzima?
es un catalizador biológico que en su mayoría son proteínas

¿Cómo se clasifican las proteínas?

según las reacciones que catalizan
oxidorreductasa- transferencia de electrones
transferasas- reacciones de transferencia de grupos
hidrolasas- reacciones de hodrolisis
liasas- adición de grupos a dobles enlaces o formación de dobles enlaces por eliminación de grupos
isomerasas- transferencia de grupos dentro de moléculas dando formas isómericas
ligasas- formación de enlaces mediante reacciones de condensación acopladas a roturas de ATP

Una enzima proporciona un ambiente específico dentro del cual una reaccion determinada puede transcurrir a mayor velocidad.
Las enzimas alteran las velocidades de reacción pero no los equilibrios.
Apoenzima o apoproteína.- parte proteica de la enzima
coenzima.- molécula orgánica compleja que actúa como cofactor
cinetica enzimatica es el metodo para conocer el mecanismo enzimatico

ENZIMAS
Desde el punto de vista medico las enzimas tienen un papel importante para nuestras vidas, ya que nos permite obtener energía de los alimentos que ingerimos a diario.

Ejemplo:Si ingerimos carbohidratos, las primares enzimas que actúan sobre de ellos para digerirlas son aquellas enzimas situadas en la saliva, la ptialina, amilasa, la cual se encarga de romper los enlaces entre los almidones, lipasas, se encargan de digerir los triglicéridos.

Por otra parte existen otras enzimas que nos ayudan a tener propiamente y a obtener la energía de los alimentos a través del metabolismo.

Son catalizadores biológicos.

Son de naturaleza proteica.

Algunas enzimas requieren componente químico adicional, llamado cofactor.

El cofactor puede ser uno o varios iones inorgánicos, tales como el fierro, magnesio, manganeso, o el zinc, cobre, citocromo.

Fierro (citocromo oxidasa, catalasa y peroxidasa).Potasio (piruvato, quinasa).Magnesio (hexoquinasa, glucosa 6-fosfatasa, piruvato, quinasa).Manganeso (Arginasa).Molibdeno (Di-nitrogenasa).Níquel (Ureasa).

CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
1. Oxido-reductasa.

2. Transferasas.

3. Hidrolasas.

4. Liasas.

5. Isomerasas.

6. Ligasas.

Oxido-reductasas

Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas que intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y fermentación. Las oxidoreductasas son importantes a nivel de algunas cadenas metabólicas, como la escisión enzimática de la glucosa, fabricando también el ATP, verdadero almacén de energía. Extrayendo dos átomos de hidrógeno, catalizan las oxidaciones de muchas moléculas orgánicas presentes en el protoplasma; los átomos de hidrógeno tomados del sustrato son cedidos a algún captor.En esta clase se encuentran las siguientes subclases principales: Deshidrogenasas y oxidasas. Son más de un centenar de enzimas en cuyos sistemas actúan como donadores, alcoholes, oxácidos aldehídos, cetonas, aminoácidos, DPNH2, TPNH2, y muchos otros compuestos y, como receptores, las propias coenzimas DPN y TPN, citocromos, O2, etc.

Transferasas
Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molécula (dadora) a otra (aceptora). Su clasificación se basa en la naturaleza química del sustrato atacado y en la del aceptor. También este grupo de enzimas actúan sobre los sustratos más diversos, transfiriendo grupos metilo, aldehído, glucosilo, amina, sulfató, sulfúrico, etc.

Hidrolasas

Esta clase de enzimas actúan normalmente sobre las grandes moléculas del protoplasma, como son la de glicógeno, las grasas y las proteínas. La acción catalítica se expresa en la escisión de los enlaces entre átomos de carbono y nitrógeno (C-Ni) o carbono oxigeno (C-O); Simultáneamente se obtiene la hidrólisis (reacción de un compuesto con el agua) de una molécula de agua. El hidrógeno y el oxidrilo resultantes de la hidrólisis se unen respectivamente a las dos moléculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces. La clasificación de estas enzimas se realiza en función del tipo de enlace químico sobre el que actúan.A este grupo pertenecen proteínas muy conocidas: la pepsina, presente en el jugo gástrico, y la tripsina y la quimiotripsina, segregada por el páncreas. Desempeñan un papel esencial en los procesos digestivos, puesto que hidrolizan enlaces pépticos, estéricos y glucosídicos.

Isomerasas

Transforman ciertas sustancias en otras isómeras, es decir, de idéntica formula empírica pero con distinto desarrollo. Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerización, sea óptica, geométrica, funcional, de posición, etc. Se dividen en varias subclases.Las racemasas y las epimerasas actúan en la racemización de los aminoácidos y en la epimerización de los azúcares. Las primeras son en realidad pares de enzimas específicas para los dos isómeros y que producen un solo producto común. Las isomerasas cis – trans modifican la configuración geométrica a nivel de un doble ligadura. Las óxido – reductasas intramoleculares cetalizan la interconversión de aldosas y cetosas, oxidando un grupo CHOH y reduciendo al mismo tiempo al C = O vecino, como en el caso de la triosa fosfato isomerasa, presente en el proceso de la glucólisis ; en otros casos cambian de lugar dobles ligaduras, isopentenil fosfato isomerasa, indispensable en el cambio biosinético del escualeno y el colesterol.

Liasas

Estas enzimas escinden enlaces entre átomos de carbono, o bien entre carbono y oxigeno, carbono y nitrógeno, y carbono y azufre. Los grupos separados de las moléculas que de sustrato son casi el agua, el anhídrido carbónico, y el amoniaco. Algunas Liasas actúan sobre compuestos orgánicos fosforados muy tóxicos, escindiéndolos; otros separan el carbono de numerosos sustratos.

Ligasas

Es un grupo de enzimas que permite la unión de dos moléculas, lo cual sucede simultáneamente a la degradación del ATP, que, en rigor, libera la energía necesaria para llevar a cabo la unión de las primeras. Se trata de un grupo de enzimas muy importantes y recién conocidas, pues antes se pensaba que este efecto se llevaba a cabo por la acción conjunta de dos enzimas, una fosfocinasa, para fosforilar a una sustancia A (A + ATP A - ℗ + ADP) y una transferasa que pasaría y uniría esa sustancia A, con otra, B (A -℗ + B A – B + Pi ). A este grupo pertenecen enzimas de gran relevancia reciente, como las aminoácido –ARNt ligasas conocidas habitualmente con el nombre de sintetasas de aminoácidos –ARNt o enzimas activadoras de aminoácidos que representan el primer paso en el proceso biosintético de las proteínas, y que forman uniones C-O; las ácido-tiol ligasas, un ejemplo típico de las cuales es la acetil coenzima. A sintetasa, que forma acetil coenzima. A partir de ácido acético y coenzima A ; las ligasas ácido – amoniaco (glutamina sintetasa), y las ligasas ácido-aminoácido o sintetasas de péptidos, algunos de cuyos ejemplos más conocidos son la glutación sintetasa, la carnosina sintetasa